LBP (proteína de unión a lipopolisacáridos) es una glicoproteína con un peso molecular relativo de 60000. Su estructura proteica es un polipéptido de cadena única con un peso molecular relativo de 5000. Se somete a una reacción de glicosilación en el cuerpo de Golgi y se secreta en la sangre después de madurez para convertirse en una glicoproteína. LBP no es resistente al calor y su actividad suele ser estable a 50 ℃, y aproximadamente el 50 % de su actividad se pierde entre 53 y 56 ℃. Cuando el suero de ratón o el LBP puro de ratón se calentaron a 59 ℃, la actividad se perdió por completo. El plasma humano es sensible al calor. El método más común de inactivación del complemento (56 ℃, 30 min) puede conducir a una pérdida del 70 % de la actividad biológica de LBP.

En la actualidad, se ha aclarado que la secuencia de aminoácidos de la proteína LBP humana es una cadena polipeptídica de proteína madura compuesta por un péptido de secuencia señal con 25 residuos de aminoácidos y 452 residuos de aminoácidos. Hay cuatro cisteínas y cinco sitios de unión de glicosilación en la cadena polipeptídica, que están ubicados en los sitios 275~277, 325~327, 330~332361~363 y 369~371 de la cadena polipeptídica, respectivamente. La estructura proteica del LBP de conejo es muy similar a la de los humanos. También está compuesto por una cadena polipeptídica hidrofóbica compuesta por 26 residuos de aminoácidos y una cadena polipeptídica de proteína compuesta por 456 residuos de aminoácidos. Su secuencia de aminoácidos es altamente homóloga a la de los humanos, con un 69% de la misma secuencia de aminoácidos; La secuencia de nucleótidos es consistente en un 78 %, pero solo contiene 2 cisteínas y 3 sitios de unión de glicosilación, que están ubicados en los sitios 275~277, 325~327 y 361~363 respectivamente. La conformación espacial química de LBP aún no está clara, que puede ser similar a la BPI (proteína bactericida/mejoradora de la permeabilidad).